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期刊文章详细信息

蒜氨酸酶的分离纯化及其动力学特性    

Study on the Purification and Kinetic Characteristics of Alliinase

  

文献类型:期刊文章

作  者:乔旭光[1] 张振华[2] 秦晓春[1]

机构地区:[1]山东农业大学食品学院 [2]中国农业科学院科技局,北京100081

出  处:《食品与发酵工业》

基  金:国家自然科学基金 (No .C0 2 0 2 10 0 5 );国家"86 3"计划 (No.2 0 0 1AA2 4 80 2 1)资助

年  份:2004

卷  号:30

期  号:9

起止页码:1-4

语  种:中文

收录情况:BDHX、BDHX2000、CAB、CAS、CSCD、CSCD2011_2012、FSTA、JST、RCCSE、RSC、ZGKJHX、核心刊

摘  要:采用 (NH4 ) 2 SO4 盐析、SephadexG 2 0 0凝胶过滤和ConA Sepharose亲和层析方法对蒜氨酸酶进行了部分纯化 ,并研究了其酶动力学特性 ,结果表明其最适反应温度为 3 0℃ ,最适pH值为6 2 4,以蒜氨酸为底物 ,最大反应速度Vmax =1 2 0u/mg(蛋白质 ) ,米氏常数 Km =6 0 2× 1 0 - 3mol/L。

关 键 词:蒜氨酸酶 亲和层析  酶动力学 分离纯化 抑制  凝胶过滤 影响  米氏常数 最适PH值 底物  

分 类 号:TQ920]

参考文献:

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耦合文献:

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引证文献:

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同被引文献:

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