期刊文章详细信息
文献类型:期刊文章
机构地区:[1]苏州大学生命科学学院,江苏苏州215006 [2]重庆富进生物医药有限公司,重庆400041
基 金:苏州大学第七批大学生课外学术科研基金
年 份:2006
卷 号:22
期 号:6
起止页码:767-770
语 种:中文
收录情况:JST、ZGKJHX、普通刊
摘 要:对重组肠激酶在大肠杆菌中的高密度发酵表达条件、纯化方法及其生物活性测定进行了研究。结果表明:在E.coli表达系统中,控制温度为37℃,培养基pH 7.4,当A600为8.0时,加入0.3mmol/LIPTG进行诱导,温度降低至30℃,连续诱导3 h,蛋白表达量达25%。经SDS-PAGE测定,纯化的重组肠激酶纯度达80%以上,并能高效切开融合蛋白。
关 键 词:重组肠激酶 大肠杆菌 发酵 纯化 生物活性
分 类 号:Q78] Q81
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