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期刊文章详细信息

海洋来源褐藻胶裂解酶分离纯化及酶学性质研究    

Purification and characterization of the alginate lyase isolated from marine

  

文献类型:期刊文章

作  者:韩伟[1] 许鑫琦[1] 叶秀云[1] 林娟[1]

HAN Wei;XU Xinqi;YE Xiuyun;LIN Juan(Fujian Key Laboratory of Marine Enzyme Engineering, College of Bioiogical Seienee and Technology, Fuzhou University, Fuzhou, Fujian 350116, China)

机构地区:[1]福州大学生物科学与工程学院,福建省海洋酶工程重点实验室,福建福州350116

出  处:《福州大学学报(自然科学版)》

基  金:福州市科技计划资助项目(2016-G-42); 海洋经济创新发展区域示范项目(2014FJPT02); 福建省企业技术创新资助项目(闽经信投资[2015]205号)

年  份:2018

卷  号:46

期  号:1

起止页码:136-142

语  种:中文

收录情况:AJ、BDHX、BDHX2017、CAS、CSA、CSA-PROQEUST、JST、MR、RCCSE、ZGKJHX、ZMATH、核心刊

摘  要:以假交替单胞菌(Pseudoalteromonas sp.zb7-4)发酵制备褐藻胶裂解酶粗酶液,采用弱阴离子DEAE交换层析分离褐藻胶裂解酶,分析纯化褐藻胶裂解酶Alg L的酶学特性.结果表明:Alg L的表观分子质量约为32 ku,比活力为(208.26±5.87)U·mg-1;其最适反应pH为7.0,在pH为6.0~10.0范围内稳定性较好,保温1 h仍能保持80%以上的相对酶活力;最适反应温度50℃,在40℃保温30 min,其残余酶活力高于80%;Cu2+、Cr3+、Co2+、Ba2+、Sr2+、Hg2+对该酶具有不同程度的抑制作用,Hg2+抑制作用最为明显;该酶具有较好的盐耐受性,在3 mol·L-1Na Cl反应体系中保温2 h,仍残余66%酶活力.动力学参数Km、Vmax、Kcat测定表明,该酶对聚古罗糖醛酸钠(PG)亲和力较高,为偏好聚甘露糖醛酸钠(PM)裂解作用的双功能酶.

关 键 词:褐藻胶裂解酶 假交替单胞菌 纯化 酶学性质

分 类 号:Q55]

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