文献类型：期刊文章

作　　者：王惠兰[1,2,3] 吴金勇[1,3] 陈祥松[1,3] 袁丽霞[1] 朱薇薇[1] 姚建铭[1,2,3]

WANG Hui-lan;WU Jin-yong;CHEN Xiang-song;YUAN Li-xia;ZHU Wei-wei;YAO Jian-ming(Institute of Plasma Physics,Chinese Academy of Sciences,Hefei 230031;University of Science and Technology of China,Hefei 230026;Huainan New Energy Research Center,Huainan 232001)

机构地区：[1]中国科学院合肥物质科学研究院等离子体物理研究所,合肥230031 [2]中国科学技术大学,合肥230026 [3]淮南新能源研究中心,淮南232001

出　　处：《生物技术通报》

基　　金：安徽省自然科学基金面上项目(Y85AH10583);中科院等离子体物理研究所科学基金(Y35QT10894);中国科学院科技服务网络计划(STS计划)区域重点项目(KFJ-STS-QYZD-122);淮南市科技计划项目(2017A044)。

年　　份：2020

卷　　号：36

期　　号：6

起止页码：165-173

语　　种：中文

收录情况：BDHX、BDHX2017、CAS、CSCD、CSCD2019_2020、JST、RCCSE、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：使用LX-1000HFA氨基树脂对N-乙酰神经氨酸醛缩酶(NAL)进行固定化,并对游离酶与固定化酶的酶学性质及稳定性进行了对比研究。结果显示,最佳固定化条件为载体投放量5.0 g,固定化时间12 h,缓冲液浓度1.0 mol/L,pH7.5,温度25℃。在此条件下制备的固定化NAL活力最高,比酶活可达200 U/g湿载体。与游离酶相比,最适反应温度提高了5℃,最适反应pH没有变化,温度和pH耐受性明显提升。同时固定化酶储存稳定性和操作稳定性也显著增强,在4℃条件下储存10 d后其酶活仅损失6%,重复使用10次后仍保持初始酶活的80%。因此,该固定化酶具有良好的温度稳定性、pH稳定性、储存稳定性和操作稳定性,为酶法工业化生产N-乙酰神经氨酸研究提供了理论依据。

关 键 词：N-乙酰神经氨酸醛缩酶  LX-1000HFA氨基树脂  固定化 酶学性质 N-乙酰神经氨酸

分 类 号：Q814.2[生物工程类]