期刊文章详细信息
纤维素外切酶CelC7的异源表达及降解黄原胶性能
Heterologous expression and xanthan-degradation properties of cellulase exonuclease CelC7
文献类型:期刊文章
GAO Yuan;HAO Miaowen;LI Xianzhen;YANG Fan(School of Biological Engineering,Dalian Polytechnic University,Dalian 116034,China;Editorial office of Journal,Dalian Polytechnic University,Dalian 116034,China)
机构地区:[1]大连工业大学生物工程学院,辽宁大连116034 [2]大连工业大学学报编辑部,辽宁大连116034
基 金:辽宁省教育厅科学研究经费项目(J2020041)。
年 份:2023
卷 号:42
期 号:3
起止页码:163-168
语 种:中文
收录情况:AJ、BDHX、BDHX2020、CAB、CAS、IC、核心刊
摘 要:为开发新型黄原胶外切酶、获得聚合度高度集中的黄原胶活性寡糖,对来自牛瘤胃真菌的纤维素酶CelC7的编码基因进行全基因合成,并在大肠杆菌中进行异源表达。该基因大小为1032 bp,编码344个氨基酸残基,表达蛋白产物理论分子质量为40 ku,属于糖苷水解酶GH7家族。该酶在大肠杆菌中高效可溶性表达,经过Ni-NTA亲和层析纯化后,可得到纯度达90%的纯酶。酶学性质分析结果表明,该酶最适反应温度为50℃,最适pH为6.0。CelC7能够有效地对黄原胶主链进行特异性切割,将其水解为低分子质量寡糖。亚铁离子螯合活性实验结果显示,该低分子质量寡糖对亚铁离子螯合活性的半清除活性IC50为3.60 mg/mL,表明成功制备黄原胶活性寡糖。
关 键 词:黄原胶寡糖 纤维素外切酶 亚铁离子螯合活性
分 类 号:Q816[生物工程类]
参考文献:
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引证文献:
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